Wat is trypsine?

In je alvleesklier wordt een inactieve voorloper aangemaakt die trypsinogeen heet. Pas wanneer dit trypsinogeen de dunne darm bereikt, wordt het omgezet in de actieve vorm: trypsine. Die activering is een belangrijk veiligheidsmechanisme, het voorkomt dat het enzym al in de alvleesklier zelf eiwitten gaat afbreken en daar schade aanricht.

Eenmaal actief knipt trypsine lange eiwitketens uit je voeding in kortere stukken. Het enzym splitst die ketens op heel specifieke plekken, namelijk naast de aminozuren lysine en arginine. Daarmee is trypsine een van de belangrijkste proteasen (eiwitafbrekende enzymen) in je spijsvertering. Het werkt het best in een licht basisch milieu, zoals dat in de dunne darm heerst. Naast het afbreken van eiwitten heeft trypsine nog een andere rol: het activeert verschillende andere spijsverteringsenzymen die eveneens als inactieve voorloper uit de alvleesklier komen, waaronder chymotrypsine. Zo zet trypsine als het ware een hele cascade van eiwitvertering in gang.

Trypsine als maatstaf voor gezondheid

Omdat trypsine zo nauw verbonden is met de alvleesklier, zegt het gehalte trypsinogeen in het bloed iets over hoe die klier functioneert. Een verhoogd trypsinogeengehalte kan wijzen op een acute ontsteking van de alvleesklier (pancreatitis) of op taaislijmziekte (cystische fibrose). Bij pasgeborenen wordt het trypsinogeengehalte daarom standaard gemeten als onderdeel van de hielprikscreening op cystische fibrose. Een opvallend láág gehalte wordt juist gezien bij chronische pancreatitis, waarbij de alvleesklier langdurig beschadigd is en minder enzymen kan produceren.

Onderzoek laat ook zien dat lage bloedspiegels van spijsverteringsenzymen (waaronder trypsine) vaker voorkomen bij mensen met type 2 diabetes, het metabool syndroom en overgewicht. De precieze samenhang wordt nog onderzocht, maar het suggereert dat de alvleesklier bij deze aandoeningen minder goed functioneert dan bij gezonde mensen.

Genetische verbanden

De genen die coderen voor trypsinogeen (met name PRSS1 en PRSS2) spelen een rol bij het risico op chronische pancreatitis. Varianten in deze genen die leiden tot een hogere aanmaak van trypsinogeen verhogen het risico op de ziekte, terwijl bepaalde beschermende varianten dat risico juist verlagen. Ook het enzym chymotrypsine C (CTRC), dat normaal gesproken helpt om overtollig trypsinogeen in de alvleesklier af te breken, blijkt een beschermende functie te hebben. Wanneer CTRC niet goed werkt door genetische varianten, kan trypsinogeen zich ophopen en voortijdig geactiveerd worden, wat de alvleesklier beschadigt.

Trypsine wordt overigens niet alleen in de geneeskunde gebruikt. In laboratoria is het een veelgebruikt hulpmiddel om eiwitten te knippen voor onderzoek en in de voedingsindustrie wordt het ingezet om bijvoorbeeld wei-eiwitten te hydrolyseren voor zuigelingenvoeding.